УДК 615.814.5
Гепарин — активатор и ингибитор ряда ферментных систем организма. Как и другие кислые мукополисахариды, гепарин, образуя в качестве макроанионов комплексы с белками, приводит к сдвигу изоэлектрической точки. Это может вызвать как торможение, так и активацию большого числа ферментных систем.
Гепарин способен тормозить активность аденил-дезаминазы, β-аминазы, дезоксирибонуклеазы, эластазы, фумаразы, β-глюкуронидазы, гепариназы, катепсина, лецитазы А, лизоцима, пепсина, щелочной и кислой фосфатазы, фосфомонэстеразы эритроцитов, протеазы, щелочной и кислой РНК-азы, стафилокоагулазы, трипсина, химотрипсина и т.д.
В экспериментах на крысах нами установлено, что активность аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы зависит от концентрации гепарина. В большинстве модельных опытов при совместном введении гепарина и пчелиного яда активность ферментов возрастает в течение первого часа после инъекции. Увеличение активности аминотрансфераз связано с воздействием в первую очередь на печень, участвующую в деструкции, пчелиного яда. Однако наибольшую роль в антидотном действии печени и других паренхиматозных органов играют протеолитические ферменты, в связи с чем и была выполнена данная работа.
В опытах на крысах показано, что в щелочной среде гепарин увеличивает скорость денатурации пчелиного яда in vitro в печени, почках и легких, а в кислой среде высокий уровень активности протеаз в присутствии гепарина отмечен только в печени. На мышах in vivo потенцирование гепарином активности протеаз, инициированной пчелиным ядом, не отмечено.
Ключевые слова: общая протеолитическая активность (ОПА), пчелиный яд, гепарин, паренхиматозные органы.
А.Е.ХОМУТОВ, *О.В.ЛУШНИКОВА,
Д.В.СОЛОВЬЁВ
Нижегородский государственный университет
им. Н.И.Лобачевского,
*Нижегородская государственная медицинская академия
ЛИТЕРАТУРА
1. Гельманов М.К., Фурсов О.В., Фромцев А.П. Выделение, очистка и определение активности протеаз / Методы очистки и изучения ферментов растений. — Алма-Ата, 1981.
2. Кондашевская М.В. Тучные клетки и гепарин — ключевые звенья в адаптивных и патологических процессах // Вестник РАМН. — 2010. — № 6.
3. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. — М.,1971.
4. Слободянюк В.С., Перепелюк З.В., Хомутов А.Е. Сравнительная характеристика внутрифеморального и интрапортального введения пчелиного яда // Междунар. науч.-практ. конф. «Медовый мир». — Ярославль, 2011.
5. Хомутов А.Е. Пчелиный яд — уникальный кластер регуляторных пептидов // Пчеловодство. — 2017. — № 1.
6. Хомутов А.Е., Лушникова О.В., Романова Ю.А. Модуляция гепарином активности АлАТ и АсАт в периферической крови крыс на фоне действия пчелиного яда // Материалы XVII Всерос. науч. конф. «Апитерапия сегодня». — Рыбное, 2014.
7. Хомутов А.Е., Некрасова Л.А. О защитной роли печени при действии пчелиного яда / Биологические ресурсы пчеловодства и их рациональное использование в народном хозяйстве и медицине. — Горький, 1988.
СВЕДЕНИЯ ОБ АВТОРАХ:
Хомутов Александр Евгеньевич, д-р биол. наук, проф. кафедры биохимии и физиологии, e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript., тел. 8-831-465-61-23;
Лушникова Ольга Викторовна, канд. биол. наук, доцент, тел. 8-902-781-36-01; Соловьёв Даниил Владимирович, аспирант кафедры биохимии и физиологии, тел. 8-831-465-61-23.
MODIFICATION WITH HEPARIN OF ENZYMES INITIATED BY BEE VENOM
A.E.Khomutov, O.V.Lushnikovа, D.V.Solov’ev
In experiences on the mice and the rats it is shown that heparin increases the speed of denaturation of bee venom in vitro in a liver, kidneys and lungs in the alkaline condition, but in the acidic environment, high level activity of proteases was observed only in rats’ liver in case of heparin presence. In experiments on mice, potentiation with heparin of proteases activity, initiated by bee venom in vivo, was not observed.
Keywords: general proteolytic activity, bee venom, heparin, parenchymatous bodies.